Structural mechanisms of interaction of triphosphorylated 2`-5`-triadenylates with S100A1 protein
Збережено в:
| Дата: | 2020 |
|---|---|
| Автори: | Yu. Skorobohatov, Yu. Zhukov, Yu. Tkachuk |
| Формат: | Стаття |
| Мова: | English |
| Опубліковано: |
2020
|
| Назва видання: | Reports of the National Academy of Sciences of Ukraine |
| Онлайн доступ: | http://jnas.nbuv.gov.ua/article/UJRN-0001082660 |
| Теги: |
Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
|
| Назва журналу: | Library portal of National Academy of Sciences of Ukraine | LibNAS |
Репозитарії
Library portal of National Academy of Sciences of Ukraine | LibNASСхожі ресурси
-
2′,5′ oligoadenylates change the secondary structure and the functional activity of human S100A1 protein
за авторством: Yu. Skorobohatov, та інші
Опубліковано: (2015) -
Study of dephosphorylated 2'-5'-linked oligoadenylates impact on apo-S100A1 protein conformation by heteronuclear NMR and circular dichroism
за авторством: Skorobogatov, O.Yu., та інші
Опубліковано: (2014) -
Study of dephosphorylated 2'-5'-linked oligoadenylates impact on apo -S100A1 protein conformation by heteronuclear NMR and circular dichroism
за авторством: Yu. Skorobogatov, та інші
Опубліковано: (2014) -
Investigation of the interaction of "core” 2′,5′-oligoadenylates with some proteins by fluorescence spectroscopy
за авторством: V. V. Tkachuk, та інші
Опубліковано: (2015) -
Interaction of serine/threonine protein phosphatase 5 with the protein products of tumour suppressor gene Tsc2
за авторством: Malanchuk, O.M., та інші
Опубліковано: (2007)