Flexible 3D structure of Bos taurus tyrosyl-tRNA synthetase suggests the existence of hinge mechanism provided by conservative Gly353 at interdomain linker
Збережено в:
Дата: | 2012 |
---|---|
Автори: | N. A. Pydiura, A. I. Kornelyuk |
Формат: | Стаття |
Мова: | English |
Опубліковано: |
2012
|
Назва видання: | Biopolymers and Cell |
Онлайн доступ: | http://jnas.nbuv.gov.ua/article/UJRN-0000203076 |
Теги: |
Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
|
Назва журналу: | Library portal of National Academy of Sciences of Ukraine | LibNAS |
Репозитарії
Library portal of National Academy of Sciences of Ukraine | LibNASСхожі ресурси
-
Flexible 3D structure of Bos taurus tyrosyl-tRNA synthetase suggests the existence of the hinge mechanism provided by conservative Gly353 at interdomain linker
за авторством: Pydiura, N.A., та інші
Опубліковано: (2012) -
Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation
за авторством: Pydiura, N.A., та інші
Опубліковано: (2006) -
Homology modeling of structure of NH₂-terminal module of mammalian (Bos taurus) tyrosyl-tRNA synthetase
за авторством: Odynets, K.A., та інші
Опубліковано: (2002) -
Autoantibodies against tyrosyl-tRNA synthetase and its separated domains at essential hypertension
за авторством: Yu. Grom, та інші
Опубліковано: (2015) -
Autoantibodies against tyrosyl-tRNA synthetase and its separated domains at essential hypertension
за авторством: Grom, M.Yu., та інші
Опубліковано: (2015)