Про швидкість ферментативних реакцій у міхаеліс–ментен-подібних схемах (ансамблева та одномолекулярна версії)

In searching non-standard ways of conformational regulation, various Michaelis–Menten-like schemes attract relentless attention, resulting in sometimes too sophisticated considerations. With the example of monomeric enzymes possessing an only binding site, we define the minimal schemes capable of be...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:
Bibliographische Detailangaben
Datum:2020
1. Verfasser: Christophorov, L. N.
Format: Artikel
Sprache:English
Veröffentlicht: Publishing house "Academperiodika" 2020
Online Zugang:https://ujp.bitp.kiev.ua/index.php/ujp/article/view/2019615
Tags: Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
Назва журналу:Ukrainian Journal of Physics

Institution

Ukrainian Journal of Physics
id ujp2-article-2019615
record_format ojs
spelling ujp2-article-20196152020-05-13T17:50:45Z On the Velocity of Enzymatic Reactions in Michaelis–Menten-Like Schemes (Ensemble and Single-Molecule Versions) Про швидкість ферментативних реакцій у міхаеліс–ментен-подібних схемах (ансамблева та одномолекулярна версії) Christophorov, L. N. enzymatic reactions Michaelis–Menten schemes monomeric enzymes conformational regulation reaction velocity - In searching non-standard ways of conformational regulation, various Michaelis–Menten-like schemes attract relentless attention, resulting in sometimes too sophisticated considerations. With the example of monomeric enzymes possessing an only binding site, we define the minimal schemes capable of bearing peculiar regulatory properties like “cooperativity” or substrate inhibition. The simplest ways of calculating the enzymatic reaction velocity are exemplified, either in the ensemble or single-molecule case. У пошуках нестандартних шляхiв конформацiйної регуляцiї активно використовують рiзноманiтнi, iнодi переускладненi, версiї схеми Мiхаелiса–Ментен. На прикладi мономерних ензимiв з одним мiсцем зв’язування визначено мiнiмальнi схеми, що уможливлюють особливi регуляторнi властивостi типу “кооперативностi”, субстратного iнгiбування тощо. Проiлюстровано найпростiшi шляхи розрахунку швидкостi ензиматичної реакцiї в ансамблi або на рiвнi поодинокої молекули ензиму. Publishing house "Academperiodika" 2020-05-11 Article Article Original Research Article (peer-reviewed) Оригінальна дослідницька стаття (з незалежним рецензуванням) application/pdf https://ujp.bitp.kiev.ua/index.php/ujp/article/view/2019615 10.15407/ujpe65.5.412 Ukrainian Journal of Physics; Vol. 65 No. 5 (2020); 412 Український фізичний журнал; Том 65 № 5 (2020); 412 2071-0194 2071-0186 10.15407/ujpe65.5 en https://ujp.bitp.kiev.ua/index.php/ujp/article/view/2019615/1608 Copyright (c) 2020 Bogolyubov Institute for Theoretical Physics, National Academy of Sciences of Ukraine
institution Ukrainian Journal of Physics
baseUrl_str
datestamp_date 2020-05-13T17:50:45Z
collection OJS
language English
topic_facet enzymatic reactions
Michaelis–Menten schemes
monomeric enzymes
conformational regulation
reaction velocity
-
format Article
author Christophorov, L. N.
spellingShingle Christophorov, L. N.
Про швидкість ферментативних реакцій у міхаеліс–ментен-подібних схемах (ансамблева та одномолекулярна версії)
author_facet Christophorov, L. N.
author_sort Christophorov, L. N.
title Про швидкість ферментативних реакцій у міхаеліс–ментен-подібних схемах (ансамблева та одномолекулярна версії)
title_short Про швидкість ферментативних реакцій у міхаеліс–ментен-подібних схемах (ансамблева та одномолекулярна версії)
title_full Про швидкість ферментативних реакцій у міхаеліс–ментен-подібних схемах (ансамблева та одномолекулярна версії)
title_fullStr Про швидкість ферментативних реакцій у міхаеліс–ментен-подібних схемах (ансамблева та одномолекулярна версії)
title_full_unstemmed Про швидкість ферментативних реакцій у міхаеліс–ментен-подібних схемах (ансамблева та одномолекулярна версії)
title_sort про швидкість ферментативних реакцій у міхаеліс–ментен-подібних схемах (ансамблева та одномолекулярна версії)
title_alt On the Velocity of Enzymatic Reactions in Michaelis–Menten-Like Schemes (Ensemble and Single-Molecule Versions)
description In searching non-standard ways of conformational regulation, various Michaelis–Menten-like schemes attract relentless attention, resulting in sometimes too sophisticated considerations. With the example of monomeric enzymes possessing an only binding site, we define the minimal schemes capable of bearing peculiar regulatory properties like “cooperativity” or substrate inhibition. The simplest ways of calculating the enzymatic reaction velocity are exemplified, either in the ensemble or single-molecule case.
publisher Publishing house "Academperiodika"
publishDate 2020
url https://ujp.bitp.kiev.ua/index.php/ujp/article/view/2019615
work_keys_str_mv AT christophorovln onthevelocityofenzymaticreactionsinmichaelismentenlikeschemesensembleandsinglemoleculeversions
AT christophorovln prošvidkístʹfermentativnihreakcíjumíhaelísmentenpodíbnihshemahansamblevataodnomolekulârnaversíí
first_indexed 2025-10-02T01:16:53Z
last_indexed 2025-10-02T01:16:53Z
_version_ 1851765244267855872