Про мінімальну модель кінетичної кооперативності. Випадок глюкокінази

The minimal 3-state scheme of kinetic cooperativity of monomeric enzymes is subjected to a detailed analysis. The rigorous criteria of the positive cooperativity and its sigmoidal version are established in terms of the system parameters (rate constants). It is shown that the cooperativity extent is...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:
Bibliographische Detailangaben
Datum:2023
1. Verfasser: Christophorov, L.N.
Format: Artikel
Sprache:Englisch
Veröffentlicht: Publishing house "Academperiodika" 2023
Schlagworte:
Online Zugang:https://ujp.bitp.kiev.ua/index.php/ujp/article/view/2023242
Tags: Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
Назва журналу:Ukrainian Journal of Physics

Institution

Ukrainian Journal of Physics
_version_ 1863131499574853632
author Christophorov, L.N.
author_facet Christophorov, L.N.
author_sort Christophorov, L.N.
baseUrl_str https://ujp.bitp.kiev.ua/index.php/ujp/oai
collection OJS
datestamp_date 2023-11-29T15:44:30Z
description The minimal 3-state scheme of kinetic cooperativity of monomeric enzymes is subjected to a detailed analysis. The rigorous criteria of the positive cooperativity and its sigmoidal version are established in terms of the system parameters (rate constants). It is shown that the cooperativity extent is especially sensitive to the rates and direction of the exchange between conformational states of the free enzyme. However, no necessity of the “kinetic resonance” (or, moreover, its generality claimed recently) for enhancing the cooperativity is revealed. Overall, while the minimal 3-state model serves well for the qualitative understanding of the origin of kinetic cooperativity, it is hardly suitable for the quantitative description of reactions of real enzymes, as it is shown with the case of glucokinase.
doi_str_mv 10.15407/ujpe68.10.684
first_indexed 2025-10-02T01:19:01Z
format Article
id ujp2-article-2023242
institution Ukrainian Journal of Physics
keywords_txt_mv keywords
language English
last_indexed 2025-10-02T01:19:01Z
publishDate 2023
publisher Publishing house "Academperiodika"
record_format ojs
spelling ujp2-article-20232422023-11-29T15:44:30Z On the Minimal Model of Kinetic Cooperativity Про мінімальну модель кінетичної кооперативності. Випадок глюкокінази Christophorov, L.N. мономернi ферменти кiнетична кооперативнiсть конформацiйна регуляцiя немiхаелiсовi схеми кiнетичний резонанс глюкокiназа monomeric enzymes kinetic cooperativity conformational regulation nonMichaelis schemes kinetic resonance glucokinase The minimal 3-state scheme of kinetic cooperativity of monomeric enzymes is subjected to a detailed analysis. The rigorous criteria of the positive cooperativity and its sigmoidal version are established in terms of the system parameters (rate constants). It is shown that the cooperativity extent is especially sensitive to the rates and direction of the exchange between conformational states of the free enzyme. However, no necessity of the “kinetic resonance” (or, moreover, its generality claimed recently) for enhancing the cooperativity is revealed. Overall, while the minimal 3-state model serves well for the qualitative understanding of the origin of kinetic cooperativity, it is hardly suitable for the quantitative description of reactions of real enzymes, as it is shown with the case of glucokinase. Детально розглянуто тристанову мiнiмальну схему кiнетичної кооперативностi мономерних ферментiв. Встановлено строгi критерiї позитивної кооперативностi та її сигмоїдної версiї в термiнах параметрiв системи (констант швидкостей). Показано, що ступiнь кооперативностi особливо чутливий до швидкостей та напряму обмiну мiж конформацiйними станами вiльного ферменту. Проте нiякої необхiдностi “кiнетичного резонансу” (i тим бiльше, його загальностi), заявленої нещодавно для посилення кооперативностi, виявлено не було. Загалом, хоча мiнiмальна тристанова модель добре слугує для якiсного розумiння природи кiнетичної кооперативностi, вона навряд чи придатна для кiлькiсного опису реакцiй реальних ферментiв, що показано у випадку глюкокiнази. Publishing house "Academperiodika" 2023-11-29 Article Article Original Research Article (peer-reviewed) Оригінальна дослідницька стаття (з незалежним рецензуванням) application/pdf https://ujp.bitp.kiev.ua/index.php/ujp/article/view/2023242 10.15407/ujpe68.10.684 Ukrainian Journal of Physics; Vol. 68 No. 10 (2023); 684 Український фізичний журнал; Том 68 № 10 (2023); 684 2071-0194 2071-0186 10.15407/ujpe68.10 en https://ujp.bitp.kiev.ua/index.php/ujp/article/view/2023242/3040 Copyright (c) 2023 Bogolyubov Institute for Theoretical Physics, National Academy of Sciences of Ukraine
spellingShingle мономернi ферменти
кiнетична кооперативнiсть
конформацiйна регуляцiя
немiхаелiсовi схеми
кiнетичний резонанс
глюкокiназа
Christophorov, L.N.
Про мінімальну модель кінетичної кооперативності. Випадок глюкокінази
title Про мінімальну модель кінетичної кооперативності. Випадок глюкокінази
title_alt On the Minimal Model of Kinetic Cooperativity
title_full Про мінімальну модель кінетичної кооперативності. Випадок глюкокінази
title_fullStr Про мінімальну модель кінетичної кооперативності. Випадок глюкокінази
title_full_unstemmed Про мінімальну модель кінетичної кооперативності. Випадок глюкокінази
title_short Про мінімальну модель кінетичної кооперативності. Випадок глюкокінази
title_sort про мінімальну модель кінетичної кооперативності. випадок глюкокінази
topic мономернi ферменти
кiнетична кооперативнiсть
конформацiйна регуляцiя
немiхаелiсовi схеми
кiнетичний резонанс
глюкокiназа
topic_facet мономернi ферменти
кiнетична кооперативнiсть
конформацiйна регуляцiя
немiхаелiсовi схеми
кiнетичний резонанс
глюкокiназа
monomeric enzymes
kinetic cooperativity
conformational regulation
nonMichaelis schemes
kinetic resonance
glucokinase
url https://ujp.bitp.kiev.ua/index.php/ujp/article/view/2023242
work_keys_str_mv AT christophorovln ontheminimalmodelofkineticcooperativity
AT christophorovln promínímalʹnumodelʹkínetičnoíkooperativnostívipadokglûkokínazi