Поведінка білків окремо та при взаємодії з нанокремнеземом і полімерами у водних середовищах
The structural, conformational, interfacial, aggregation, and temperature behaviors of proteins dissolved alone or upon interactions with nanosilica (NS) or NS/polymers in aqueous media depend on numerous factors: type, structure, and concentration of proteins, solution pH, ionic strength, temperatu...
Gespeichert in:
| Veröffentlicht in: | Хімія, фізика та технологія поверхні |
|---|---|
| Datum: | 2026 |
| Автори та афіліації: | |
| 1. Verfasser: | |
| Format: | Artikel |
| Veröffentlicht: |
Chuiko Institute of Surface Chemistry National Academy of Sciences of Ukraine
2026
|
| Schlagworte: | |
| Online Zugang: | https://www.cpts.com.ua/index.php/cpts/article/view/893 |
| Tags: |
Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
| Назва журналу: | Chemistry, Physics and Technology of Surface |
Institution
Chemistry, Physics and Technology of Surface| _version_ | 1874002080535937024 |
|---|---|
| author | Gun’ko, V.M. |
| author_facet | Gun’ko, V.M. |
| author_institution_txt_mv | [] |
| author_sort | Gun’ko, V.M. |
| baseUrl_str | https://www.cpts.com.ua/index.php/cpts/oai |
| collection | OJS |
| container_end_page | |
| container_issue | |
| container_start_page | |
| container_title | Хімія, фізика та технологія поверхні |
| container_volume | |
| datestamp_date | 2026-08-19T16:15:26Z |
| description | The structural, conformational, interfacial, aggregation, and temperature behaviors of proteins dissolved alone or upon interactions with nanosilica (NS) or NS/polymers in aqueous media depend on numerous factors: type, structure, and concentration of proteins, solution pH, ionic strength, temperature, concentrations of solutes (e.g., polymers) and solid particles (e.g., nanooxides), various external actions such as heating, cooling, sonication, mixing, high-frequency emission (HFE), sample prehistory, etc. Features and control of the protein behavior in complex dispersions are of interest from a practical point of view because similar systems are widely used in medicine, biotechnology, pharmindustry, and food industry. To elucidate some aspects of dependences of the nanostructured dispersion characteristics on the mentioned factors, several proteins (bovine serum albumin, BSA, ovalbumin, OVA, fibrinogen, Fg, Fg parts (central E (FE) and end D (FN) domains), and a2–macroglobulin, MG), two NS (A–300 and A–50), and three polymers (poly(vinyl alcohol), PVA, poly(vinyl pyrrolidone), PVP, and poly(ethylene glycol), PEG) have been used in dynamic light scattering (DLS) investigations of the aqueous solutions and suspensions. Changes in the protein concentrations (1–10 wt. %) relatively weakly affect the particles size distributions (PSD) of BSA in contrast to OVA strongly disaggregated with concentration due to changes in the intermolecular interactions between supramolecular structures. This effect depends also on the viscosity (h) that could give apparent changes in PSD without corrections in the h values upon the treatment of autocorrelation functions. To avoid this effect, mainly diluted dispersions have been studied. The heating/cooling effects, as well as HFE (resulting in certain heating of the dispersions and certain changes in the hydrogen bonding), depend on the type (molecular shapes) and size of proteins, and they are maximal for nonglobular Fg (long large molecules) in comparison to smaller (FE, FN) or globular (BSA, OVA, MG) proteins. Features of protein interactions with NS and NS/polymer depend on the NS type (A–300 or A–50) and the presence of the OH groups in bound polymers (PVA) since the OH groups provide stronger interactions and aggregations with proteins than other studied polymers without the OH groups in the chains (PEG, PVP). As a whole, the obtained results show possible pathways to control the behavior of the protein containing dispersions in a wide range of the characteristics. |
| first_indexed | 2026-08-20T01:00:53Z |
| format | Article |
| fulltext | |
| id | www_cpts_com_ua-article-893 |
| institution | Chemistry, Physics and Technology of Surface |
| keywords_txt_mv | |
| last_indexed | 2026-08-20T01:00:53Z |
| publishDate | 2026 |
| publisher | Chuiko Institute of Surface Chemistry National Academy of Sciences of Ukraine |
| record_format | ojs |
| resource_txt_mv | |
| spelling | www_cpts_com_ua-article-8932026-08-19T16:15:26Z Behavior of proteins alone and upon interactions with nanosilicas and polymers in aqueous media Поведінка білків окремо та при взаємодії з нанокремнеземом і полімерами у водних середовищах Gun’ko, V.M. protein solution nanosilica protein/nanosilica protein/polymer/nanosilica aggregation dynamic light scattering aqueous dispersion behavior білковий розчин нанокремнезем білок/нанокремнезем білок/полімер/нанокремнезем агрегація динамічне розсіювання світла водна дисперсія The structural, conformational, interfacial, aggregation, and temperature behaviors of proteins dissolved alone or upon interactions with nanosilica (NS) or NS/polymers in aqueous media depend on numerous factors: type, structure, and concentration of proteins, solution pH, ionic strength, temperature, concentrations of solutes (e.g., polymers) and solid particles (e.g., nanooxides), various external actions such as heating, cooling, sonication, mixing, high-frequency emission (HFE), sample prehistory, etc. Features and control of the protein behavior in complex dispersions are of interest from a practical point of view because similar systems are widely used in medicine, biotechnology, pharmindustry, and food industry. To elucidate some aspects of dependences of the nanostructured dispersion characteristics on the mentioned factors, several proteins (bovine serum albumin, BSA, ovalbumin, OVA, fibrinogen, Fg, Fg parts (central E (FE) and end D (FN) domains), and a2–macroglobulin, MG), two NS (A–300 and A–50), and three polymers (poly(vinyl alcohol), PVA, poly(vinyl pyrrolidone), PVP, and poly(ethylene glycol), PEG) have been used in dynamic light scattering (DLS) investigations of the aqueous solutions and suspensions. Changes in the protein concentrations (1–10 wt. %) relatively weakly affect the particles size distributions (PSD) of BSA in contrast to OVA strongly disaggregated with concentration due to changes in the intermolecular interactions between supramolecular structures. This effect depends also on the viscosity (h) that could give apparent changes in PSD without corrections in the h values upon the treatment of autocorrelation functions. To avoid this effect, mainly diluted dispersions have been studied. The heating/cooling effects, as well as HFE (resulting in certain heating of the dispersions and certain changes in the hydrogen bonding), depend on the type (molecular shapes) and size of proteins, and they are maximal for nonglobular Fg (long large molecules) in comparison to smaller (FE, FN) or globular (BSA, OVA, MG) proteins. Features of protein interactions with NS and NS/polymer depend on the NS type (A–300 or A–50) and the presence of the OH groups in bound polymers (PVA) since the OH groups provide stronger interactions and aggregations with proteins than other studied polymers without the OH groups in the chains (PEG, PVP). As a whole, the obtained results show possible pathways to control the behavior of the protein containing dispersions in a wide range of the characteristics. Агрегативна, структурна, конформаційна, міжповерхнева та температурна поведінка білків, розчинених самостійно або при взаємодії з нанокремнеземом/полімерами у водному середовищі, залежать від численних факторів: типу, структури та концентрації білків, pH розчину, іонної сили, температури, концентрації розчинених речовин (наприклад, полімерів) і твердих частинок (наприклад, нанооксидів), різних зовнішніх дій, таких як нагрівання, охолодження, ультразвукова обробка, змішування, високочастотне випромінювання (HFE) тощо. Особливості поведінки білків в комплексних дисперсіях є цікавими з практичної точки зору, оскільки подібні системи широко використовуються в медицині, біотехнологіях, фармацевтичній промисловості та харчовій промисловості. Щоб з’ясувати деякі аспекти залежності характеристик наноструктурованих дисперсій від зазначених факторів, кілька білків (бичачий сироватковий альбумін, BSA, овальбумін, OVA, фібриноген, Fg, частини Fg (центральні домени E (FE) та кінцеві D (FN)), a2–макроглобулін, MG), два нанокремнеземи (A–300 і A–50) та три полімера (полівініловий спирт, PVA, полівінілпіролідон, PVP та поліетиленгліколь, PEG) використовували у дослідженнях динамічного розсіювання світла (DLS) водних розчинів і суспензій. Зміни концентрації білка (1–10 мас. %) відносно слабко впливають на розподіл частинок за розміром (PSD) BSA, на відміну від OVA (сильна деагрегація з концентрацією) через зміни в'язкості h, які можуть спричинити видимі зміни PSD без корекцій h у значеннях при розрахунках з використанням автокореляційних функцій. Щоб уникнути цього ефекту, вивчали переважно розведені дисперсії. Ефекти нагрівання/охолодження, а також HFE (що призводить до певного нагрівання дисперсій і певних змін у водневих зв'язках) залежать від типу (молекулярної форми) і розміру білків, і вони є максимальними для неглобулярного Fg (довгі великі молекули) у порівнянні з меншими (FE, FN) або глобулярними (BSA, OVA, MG) білками. Особливості взаємодії білків із нанокремнеземом і нанокремнеземом/полімером залежать від типу нанокремнезему (A–300 або A–50) та наявності OH-груп у зв’язаних полімерах (PVA), оскільки OH-групи забезпечують сильніші взаємодії та агрегацію з білками, ніж інші досліджені полімери без OH-груп у ланцюгах (PEG, PVP). Загалом отримані результати показують можливі шляхи контролю поведінки білків у складних дисперсіях у широкому діапазоні характеристик. Chuiko Institute of Surface Chemistry National Academy of Sciences of Ukraine 2026-08-19 Article Article https://www.cpts.com.ua/index.php/cpts/article/view/893 Chemistry, Physics and Technology of Surface; Vol. 17 No. 3 (2026): Chemistry, Physics and Technology of Surface / Himia, Fizika ta Tehnologia Poverhni; 283-307 Химия, физика и технология поверхности; Том 17 № 3 (2026): Chemistry, Physics and Technology of Surface / Himia, Fizika ta Tehnologia Poverhni; 283-307 Хімія, фізика та технологія поверхні; Том 17 № 3 (2026): Хімія, фізика та технологія поверхні; 283-307 2518-1238 2079-1704 Copyright (c) 2026 V.M. Gun’ko https://creativecommons.org/licenses/by/4.0 |
| spellingShingle | білковий розчин нанокремнезем білок/нанокремнезем білок/полімер/нанокремнезем агрегація динамічне розсіювання світла водна дисперсія Gun’ko, V.M. Поведінка білків окремо та при взаємодії з нанокремнеземом і полімерами у водних середовищах |
| title | Поведінка білків окремо та при взаємодії з нанокремнеземом і полімерами у водних середовищах |
| title_alt | Behavior of proteins alone and upon interactions with nanosilicas and polymers in aqueous media |
| title_full | Поведінка білків окремо та при взаємодії з нанокремнеземом і полімерами у водних середовищах |
| title_fullStr | Поведінка білків окремо та при взаємодії з нанокремнеземом і полімерами у водних середовищах |
| title_full_unstemmed | Поведінка білків окремо та при взаємодії з нанокремнеземом і полімерами у водних середовищах |
| title_short | Поведінка білків окремо та при взаємодії з нанокремнеземом і полімерами у водних середовищах |
| title_sort | поведінка білків окремо та при взаємодії з нанокремнеземом і полімерами у водних середовищах |
| topic | білковий розчин нанокремнезем білок/нанокремнезем білок/полімер/нанокремнезем агрегація динамічне розсіювання світла водна дисперсія |
| topic_facet | protein solution nanosilica protein/nanosilica protein/polymer/nanosilica aggregation dynamic light scattering aqueous dispersion behavior білковий розчин нанокремнезем білок/нанокремнезем білок/полімер/нанокремнезем агрегація динамічне розсіювання світла водна дисперсія |
| url | https://www.cpts.com.ua/index.php/cpts/article/view/893 |
| work_keys_str_mv | AT gunkovm behaviorofproteinsaloneanduponinteractionswithnanosilicasandpolymersinaqueousmedia AT gunkovm povedínkabílkívokremotaprivzaêmodííznanokremnezemomípolímeramiuvodnihseredoviŝah |