Lysozyme interaction with liposomes: thermodynamics of binding
Using the method of competitive analysis the interaction of lysozyme with liposomes composed of phosphatidyicholine and diphosphatidylglycerot has been studied. In terms of the lattice and continuum models of large ligand adsorption to membrane thermodynamic parameters for the protein-lipid complexe...
Збережено в:
| Дата: | 1999 |
|---|---|
| Автор: | |
| Формат: | Стаття |
| Мова: | English |
| Опубліковано: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1999
|
| Назва видання: | Биополимеры и клетка |
| Теми: | |
| Онлайн доступ: | http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/156821 |
| Теги: |
Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Цитувати: | Lysozyme interaction with liposomes: thermodynamics of binding / G.P. Gorbenko // Биополимеры и клетка. — 1999. — Т. 15, № 6. — С. 481-486. — Бібліогр.: 19 назв. — англ. |
Репозитарії
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| id |
irk-123456789-156821 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| spelling |
irk-123456789-1568212019-07-05T17:13:30Z Lysozyme interaction with liposomes: thermodynamics of binding Gorbenko, G.P. Структура и функции биополимеров Using the method of competitive analysis the interaction of lysozyme with liposomes composed of phosphatidyicholine and diphosphatidylglycerot has been studied. In terms of the lattice and continuum models of large ligand adsorption to membrane thermodynamic parameters for the protein-lipid complexes have been estimated. Lysozyme binding to liposomes containing more than 25 mot % of DPG has been found to be characterized by the positive cooperativity, originating, presumably, from the self-association of the bound protein. Методом конкурентного аналізу досліджували взаємодію лізоциму з ліпосомами, сформованими з фосфатидилхоліну та діфосфатидилгліцерину. У рамках решіткових та континуальних моделей адсорбції великих лігандів на поверхні зроблено оцінку термодинамічних параметрів утворення білок-ліпідних комплексів. Встановлено, іар взаємодія білка з ліпосомами, у яких частка дифосфатидил гліцерину складає понад 25 мол%, характеризується позитивною кооперативністю, яка може бути зумовлена самоасоціаиією молекул зв'язаного білка. Методом конкурентного анализа исследовано взаимодействие лизоцима с липосомами, состоящими из смесей фосфатидил-холина с дифосфатидил глицерином. В рамках решеточных и континуальных моделей адсорбции больших лигандов на поверхности оценены термодинамические параметры образования белок-липидных комплексов. Установлено, что при содержании дифосфатидил глицерина, превышающем 25 мол% взаимодействие лизоцима с липидным бислоем характеризуется положительной кооперативностью, обусловленной, по-видимому, самоассоциацией молекул связанного белка. 1999 Article Lysozyme interaction with liposomes: thermodynamics of binding / G.P. Gorbenko // Биополимеры и клетка. — 1999. — Т. 15, № 6. — С. 481-486. — Бібліогр.: 19 назв. — англ. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000542 http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/156821 577.37 en Биополимеры и клетка Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| institution |
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| collection |
DSpace DC |
| language |
English |
| topic |
Структура и функции биополимеров Структура и функции биополимеров |
| spellingShingle |
Структура и функции биополимеров Структура и функции биополимеров Gorbenko, G.P. Lysozyme interaction with liposomes: thermodynamics of binding Биополимеры и клетка |
| description |
Using the method of competitive analysis the interaction of lysozyme with liposomes composed of phosphatidyicholine and diphosphatidylglycerot has been studied. In terms of the lattice and continuum models of large ligand adsorption to membrane thermodynamic parameters for the protein-lipid complexes have been estimated. Lysozyme binding to liposomes containing more than 25 mot % of DPG has been found to be characterized by the positive cooperativity, originating, presumably, from the self-association of the bound protein. |
| format |
Article |
| author |
Gorbenko, G.P. |
| author_facet |
Gorbenko, G.P. |
| author_sort |
Gorbenko, G.P. |
| title |
Lysozyme interaction with liposomes: thermodynamics of binding |
| title_short |
Lysozyme interaction with liposomes: thermodynamics of binding |
| title_full |
Lysozyme interaction with liposomes: thermodynamics of binding |
| title_fullStr |
Lysozyme interaction with liposomes: thermodynamics of binding |
| title_full_unstemmed |
Lysozyme interaction with liposomes: thermodynamics of binding |
| title_sort |
lysozyme interaction with liposomes: thermodynamics of binding |
| publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| publishDate |
1999 |
| topic_facet |
Структура и функции биополимеров |
| url |
http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/156821 |
| citation_txt |
Lysozyme interaction with liposomes: thermodynamics of binding / G.P. Gorbenko // Биополимеры и клетка. — 1999. — Т. 15, № 6. — С. 481-486. — Бібліогр.: 19 назв. — англ. |
| series |
Биополимеры и клетка |
| work_keys_str_mv |
AT gorbenkogp lysozymeinteractionwithliposomesthermodynamicsofbinding |
| first_indexed |
2023-05-20T17:50:38Z |
| last_indexed |
2023-05-20T17:50:38Z |
| _version_ |
1796154220609536000 |