Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation

Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation

Here we report a study of molecular dynamics of a YCD2 fragment of mammalian tyrosyl-tRNA synthethase (Asp322-Ser528), which includes the COOH-terminal cytokine-like domain, intermodular flexible linker, and H5-α-helix of catalytic core of synthetase. Our calculations show that while compact C-termi...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Дата:2006
Автори: Pydiura, N.A., Tereshchenko, F.A., Kornelyuk, A.I.
Формат: Стаття
Мова:English
Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2006
Назва видання:Біополімери і клітина
Теми:
Структура та функції біополімерів
Онлайн доступ:http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/156882
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation / N.A. Pydiura, F.A. Tereshchenko, A.I. Kornelyuk // Біополімери і клітина. — 2006. — Т. 22, № 6. — С. 433-438. — Бібліогр.: 29 назв. — англ.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id irk-123456789-156882
record_format dspace
spelling irk-123456789-1568822019-06-20T01:26:09Z Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation Pydiura, N.A. Tereshchenko, F.A. Kornelyuk, A.I. Структура та функції біополімерів Here we report a study of molecular dynamics of a YCD2 fragment of mammalian tyrosyl-tRNA synthethase (Asp322-Ser528), which includes the COOH-terminal cytokine-like domain, intermodular flexible linker, and H5-α-helix of catalytic core of synthetase. Our calculations show that while compact C-terminal domain was less flexible and relatively stable, the interdomain linker shows a high degree of conformational changes. After short relaxation time it forms a short helix-like structure, which may be involved in the regulation of domain interaction and modulation of protein activities. Здійснено дослідження молекулярної динаміки YCD2- фрагмен­та тирозил-тРНК синтетази ссавців (Asp322-Ser528), який включає СООН-кінцевий цитокінподібньїй модуль, міжмодульний гнучкий лінкер та Н5-α-спіраль каталітичного модуля синтетази. У процесі динаміки компактний С-кінцевий домен виявився менш рухливим і відносно стабільним, тоді як міжмодульний лінкер піддався значним конформаційним пере­будовам. Після короткого періоду релаксації у лінкері виявлено формування короткої спіральної ділянки, яка може бути причетною до регуляції взаємодії доменів і модуляції активно­стей білка. Описано исследование молекулярной динамики фрагмента YCD2 тирозил-тРНК синтетазы млекопитащих (Asp322-Ser528), включающего СООН-концевой цитокинподобный до­мен, межмодульный гибкий линкер и Н5-α-спираль каталити­ческого модуля синтетазы В процессе динамики компактный С-концевой домен белка оказался менее подвижным и относи­тельно стабильным, тогда как межмодульный линкер выявил значительные конформационные перестройки. После коротко­го периода релаксации обнаружено образование короткого спи­рального участка, который может быть вовлечен в регулиро­вание взаимодействия доменов и модуляции активностей бел­ка. 2006 Article Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation / N.A. Pydiura, F.A. Tereshchenko, A.I. Kornelyuk // Біополімери і клітина. — 2006. — Т. 22, № 6. — С. 433-438. — Бібліогр.: 29 назв. — англ. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000749 http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/156882 577.152.611:576.31 en Біополімери і клітина Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
language English
topic Структура та функції біополімерів
Структура та функції біополімерів
spellingShingle Структура та функції біополімерів
Структура та функції біополімерів
Pydiura, N.A.
Tereshchenko, F.A.
Kornelyuk, A.I.
Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation
Біополімери і клітина
description Here we report a study of molecular dynamics of a YCD2 fragment of mammalian tyrosyl-tRNA synthethase (Asp322-Ser528), which includes the COOH-terminal cytokine-like domain, intermodular flexible linker, and H5-α-helix of catalytic core of synthetase. Our calculations show that while compact C-terminal domain was less flexible and relatively stable, the interdomain linker shows a high degree of conformational changes. After short relaxation time it forms a short helix-like structure, which may be involved in the regulation of domain interaction and modulation of protein activities.
format Article
author Pydiura, N.A.
Tereshchenko, F.A.
Kornelyuk, A.I.
author_facet Pydiura, N.A.
Tereshchenko, F.A.
Kornelyuk, A.I.
author_sort Pydiura, N.A.
title Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation
title_short Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation
title_full Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation
title_fullStr Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation
title_full_unstemmed Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation
title_sort conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-trna synthetase studied by molecular dynamics simulation
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
publishDate 2006
topic_facet Структура та функції біополімерів
url http://dspace.nbuv.gov.ua/handle/123456789/156882
citation_txt Conformational flexibility of interdomain linker in bovine tyrosyl-tRNA synthetase studied by molecular dynamics simulation / N.A. Pydiura, F.A. Tereshchenko, A.I. Kornelyuk // Біополімери і клітина. — 2006. — Т. 22, № 6. — С. 433-438. — Бібліогр.: 29 назв. — англ.
series Біополімери і клітина
work_keys_str_mv AT pydiurana conformationalflexibilityofinterdomainlinkerinbovinetyrosyltrnasynthetasestudiedbymoleculardynamicssimulation
AT tereshchenkofa conformationalflexibilityofinterdomainlinkerinbovinetyrosyltrnasynthetasestudiedbymoleculardynamicssimulation
AT kornelyukai conformationalflexibilityofinterdomainlinkerinbovinetyrosyltrnasynthetasestudiedbymoleculardynamicssimulation
first_indexed 2023-05-20T17:50:52Z
last_indexed 2023-05-20T17:50:52Z
_version_ 1796154225397334016

Схожі ресурси