Влияние редокс-потенциала среды на каталитическую активность НАД-зависимой гидрогеназы

• Published in: Биополимеры и клетка
• Date: 1987
• Main Authors: Петров, Р.Р., Уткин, И.Б., Егоров, А.М., Попов, В.О.
• Format: Article
• Language: Russian
• Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1987
• Subjects: Краткие сообщения
• Online Access: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155286
• Journal Title: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Cite this: Влияние редокс-потенциала среды на каталитическую активность НАД-зависимой гидрогеназы / Р.Р. Петров, И.Б. Уткин, А.М. Егоров, В.О. Попов // Биополимеры и клетка. — 1987. — Т. 3, № 6. — С.327-329. — Бібліогр.: 14 назв. — рос.

Исследовано влияние окислительно-восстановительного потенциала среды на каталитическую активность НАД-зависимой гидрогеназы водород-окисляющих бактерий Alcaligenes eutrophus Z1. Кофермент-зависимые реакции и реакция поглощения водорода в присутствии метилвиологена контролируются редокс-переходами с потенциалами полуволн —300 и —400 мВ соответственно. Обсуждается физиологическая роль редокс-регуляции каталитических свойств фермента. Досліджено вплив окиснювально-відновного потенціалу середовища на каталітичну активність НАД-залежної гідрогенази воденьокиснювальних бактерій Alcaligenes eutrophus Z1. Кофермент-залежні реакції і реакція поглинання водню за присутності метилвіологену контролюються редокс-переходами з потенціалами напівхвиль –300 і –400 мВ відповідно. Обговорюється фізіологічна роль редокс-регуляції каталітичних властивостей ферменту. The effect of redox potential of the medium on the catalytic properties of soluble hydrogenase from hydrogen-oxidizing bacteria Alcaligenes eutrophus Zl was studied. Two transitions on the catalytic activity of the enzyme vs redox potential profiles are observed: transitions with Em~—300 mV and Em~—400 mV control NAD(H)-dependent activities of enzyme and hydrogen uptake reaction with methyl viologen, respectively. These redox transitions may be accounted for by the model of the intramolecular electron transport chain of hydrogenase. A possible physiological role of the redox regulation of the hydrogenase catalytic activity is discussed. It is assumed that hydrogenase is regulated in vivo by the pool of nicotinamide adenine dinucleotides.