Структурні механізми взаємодії дефосфорильованих 2`-5`-триаденілатів з білком S100A1
За допомогою методів ЯМР спектроскопії та комп'ютерного моделювання вивчали структурні механізми взаємодії дефосфорильованих 2´5´ триаденілатів з білком S100A1. Встановлено, що дефосфорильований 2´5´ триаденілат зв'язується з білком S100A1 на межі Са²⁺ зв'язувального домену та лін...
Збережено в:
| Дата: | 2020 |
|---|---|
| Автори: | , , |
| Формат: | Стаття |
| Мова: | Ukrainian |
| Опубліковано: |
Видавничий дім "Академперіодика" НАН України
2020
|
| Назва видання: | Доповіді НАН України |
| Теми: | |
| Онлайн доступ: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/170266 |
| Теги: |
Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Цитувати: | Структурні механізми взаємодії дефосфорильованих 2`-5`-триаденілатів з білком S100A1 / О.Ю. Скоробогатов, І.Ю. Жуков, З.Ю. Ткачук // Доповіді Національної академії наук України. — 2020. — № 1. — С. 89-94. — Бібліогр.: 5 назв. — укр. |
Репозитарії
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| Резюме: | За допомогою методів ЯМР спектроскопії та комп'ютерного моделювання вивчали структурні механізми
взаємодії дефосфорильованих 2´5´
триаденілатів з білком S100A1. Встановлено, що дефосфорильований 2´5´
триаденілат зв'язується з білком S100A1 на межі Са²⁺
зв'язувального домену та лінкерного регіо ну.
Утворення комплексу білок—триаденілат стабілізується трьома зв'язками, два з яких електростатичні,
а один водневий. Зафіксовані особливості взаємодії дефосфорильованого 2´5´
триаденілату з S100A1 можуть бути підґрунтям для пояснення однієї з неописаних раніше функцій дефосфорильованого 2´5´
триаденілату. |
|---|