Мікробні α-амілази: виділення, властивості, практичне застосування
α-Амілази — одна з найбільших родин глікозидгідролаз, трансфераз та ізомераз, що належать до клану GH–H. Ферменти цієї родини окрім α-1,4-, α-1,6-зв’язків здатні гідролізувати α-1,1-, α-1,2-, α-1,3-, α-1,5-глікозидні зв’язки, містять 4 незамінні залишки амінокислот (Asp204, Asp206, Glu230, Asp297) і...
Gespeichert in:
| Datum: | 2008 |
|---|---|
| Hauptverfasser: | , , |
| Format: | Artikel |
| Sprache: | Ukrainian |
| Veröffentlicht: |
Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України
2008
|
| Schlagworte: | |
| Online Zugang: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/3911 |
| Tags: |
Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Zitieren: | Мікробні α-амілази: виділення, властивості, практичне застосування / Л. Д. Варбанець, К. В. Авдіюк, Н. В. Борзова // Біотехнологія. — 2008. — Т. 1, № 2. — С. 39-51. — Бібліогр.: 45 назв. — укр. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| id |
nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-3911 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| spelling |
Варбанець, Л.Д. Авдіюк, К.В. Борзова, Н.В. 2009-07-14T08:09:03Z 2009-07-14T08:09:03Z 2008 Мікробні α-амілази: виділення, властивості, практичне застосування / Л. Д. Варбанець, К. В. Авдіюк, Н. В. Борзова // Біотехнологія. — 2008. — Т. 1, № 2. — С. 39-51. — Бібліогр.: 45 назв. — укр. https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/3911 579.852.11.222 α-Амілази — одна з найбільших родин глікозидгідролаз, трансфераз та ізомераз, що належать до клану GH–H. Ферменти цієї родини окрім α-1,4-, α-1,6-зв’язків здатні гідролізувати α-1,1-, α-1,2-, α-1,3-, α-1,5-глікозидні зв’язки, містять 4 незамінні залишки амінокислот (Asp204, Asp206, Glu230, Asp297) і мають (β/α)8 або TIM-barrel каталітичний домен. Обговорюються питання щодо методів виділення і очищення α-амілаз, які охоплюють осадження органічними розчинниками і нейтральними солями, діаліз, ультрафільтрацію, гель-фільтрацію, хроматографію, електрофорез тощо. Наведено сучасні дані щодо можливості продукування α-амілаз мікроорганізмами різних таксономічних груп, зокрема бактерій, мікроміцетів. Докладно висвітлюються фізико-хімічні властивості α-амілаз, їхні рН- та термооптимуми, рН- та термостабільність, молекулярні маси, вплив іонів металів і різних хімічних реагентів. Розглядається можливість використання α-амілаз у різних галузях промисловості (спиртовій, крохмале-патоковій, хлібопекарській, кондитерській, текстильній, паперовій тощо), а також у медицині. α-Амилазы представляют одно из наибольших семейств гликозидгидролаз, трансфераз и изомераз, входящих в клан GH–H. Ферменты этого семейства наряду α-1,4-, α-1,6-связями способны гидролизовать α-1,1-, α-1,2-, α-1,3, α-1,5-гликозидные связи, содержат 4 незаменимых остатка аминокислот (Asp204, Asp206, Glu230, Asp297) и характеризуются (β/α)8 или TIM-barrel каталитическим доменом. Обсуждаются вопросы, касающиеся методов выделения и очистки α-амилаз, которые включают осаждение органическими растворителями и нейтральными солями, диализ, ультрафильтрацию, гель-ильтрацию, хроматографию, электрофорез. Приведены современные данные относительно возможности продуцирования α-амилаз микроорганизмами разных таксономических групп, в частности бактерий, микромицетов. Детально обсуждаются физико-химические свойства α-амилаз, их рН- и термооптимумы, рН- и термостабильность, молекулярные массы, влияние ионов металлов и различных химических реагентов. Рассматривается возможность использования α-амилаз в разных отраслях промышленности (спиртовой, крахмально-патоковой, хлебопекарской, кондитерской, текстильной, бумажной и др.), а также в медицине. The a-amylase family is the largest family of glycoside hydrolases, transferases and isomerases, comprising in clаn GH–H. The enzymes of this family, except of α-1,4-, α-1,6-bonds, are able to hydrolyse α-1,1-, α-1,2-, α-1,3-, α-1,5-glycosidic bonds, contain 4 conserved aminoacid residues (Asp204, Asp206, Glu230 и Asp297) and have (β/α)8 or TIM barrel catalytic domain. The questions conserning methods of isolation and purifycation of α-amylases, which include the precipitation of organic solvents and neutral salts, dialysis, ultrafiltration, gel-filtration, chromatography, electrophoresis are discussed. The current data on possibility of α-amylases from different taxonomic groups of microorganisms, in particular, bacteria and micromycetes are given. Physico-chemical properties of α-amylases, its pH- and thermo-optimum, рН- and thermostability, molecular masses, influence of metal ions and different chemical reagents are discussed in detail. It’s shown the possibility of α-amylases usage in different branches of industry — food, detergent, paper, textile, pharmaceutical. uk Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України Огляди Мікробні α-амілази: виділення, властивості, практичне застосування Микробные α-амилазы: выделение, свойства, практическое использование Microbial α-amylases: isolation, purification and practical usage Article published earlier |
| institution |
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| collection |
DSpace DC |
| title |
Мікробні α-амілази: виділення, властивості, практичне застосування |
| spellingShingle |
Мікробні α-амілази: виділення, властивості, практичне застосування Варбанець, Л.Д. Авдіюк, К.В. Борзова, Н.В. Огляди |
| title_short |
Мікробні α-амілази: виділення, властивості, практичне застосування |
| title_full |
Мікробні α-амілази: виділення, властивості, практичне застосування |
| title_fullStr |
Мікробні α-амілази: виділення, властивості, практичне застосування |
| title_full_unstemmed |
Мікробні α-амілази: виділення, властивості, практичне застосування |
| title_sort |
мікробні α-амілази: виділення, властивості, практичне застосування |
| author |
Варбанець, Л.Д. Авдіюк, К.В. Борзова, Н.В. |
| author_facet |
Варбанець, Л.Д. Авдіюк, К.В. Борзова, Н.В. |
| topic |
Огляди |
| topic_facet |
Огляди |
| publishDate |
2008 |
| language |
Ukrainian |
| publisher |
Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України |
| format |
Article |
| title_alt |
Микробные α-амилазы: выделение, свойства, практическое использование Microbial α-amylases: isolation, purification and practical usage |
| description |
α-Амілази — одна з найбільших родин глікозидгідролаз, трансфераз та ізомераз, що належать до клану GH–H. Ферменти цієї родини окрім α-1,4-, α-1,6-зв’язків здатні гідролізувати α-1,1-, α-1,2-, α-1,3-, α-1,5-глікозидні зв’язки, містять 4 незамінні залишки амінокислот (Asp204, Asp206, Glu230, Asp297) і мають (β/α)8 або TIM-barrel каталітичний домен. Обговорюються питання щодо методів виділення і очищення α-амілаз, які охоплюють осадження органічними розчинниками і нейтральними солями, діаліз, ультрафільтрацію, гель-фільтрацію, хроматографію, електрофорез тощо. Наведено сучасні дані щодо можливості продукування α-амілаз мікроорганізмами різних таксономічних груп, зокрема бактерій, мікроміцетів. Докладно висвітлюються фізико-хімічні властивості α-амілаз, їхні рН- та термооптимуми, рН- та термостабільність, молекулярні маси, вплив іонів металів і різних хімічних реагентів. Розглядається можливість використання α-амілаз у різних галузях промисловості (спиртовій, крохмале-патоковій, хлібопекарській, кондитерській, текстильній, паперовій тощо), а також у медицині.
α-Амилазы представляют одно из наибольших семейств гликозидгидролаз, трансфераз и изомераз, входящих в клан GH–H. Ферменты этого семейства наряду α-1,4-, α-1,6-связями способны гидролизовать α-1,1-, α-1,2-, α-1,3, α-1,5-гликозидные связи, содержат 4 незаменимых остатка аминокислот (Asp204, Asp206, Glu230, Asp297) и характеризуются (β/α)8 или TIM-barrel каталитическим доменом. Обсуждаются вопросы, касающиеся методов выделения и очистки α-амилаз, которые включают осаждение органическими растворителями и нейтральными солями, диализ, ультрафильтрацию, гель-ильтрацию, хроматографию, электрофорез. Приведены современные данные относительно возможности продуцирования α-амилаз микроорганизмами разных таксономических групп, в частности бактерий, микромицетов. Детально обсуждаются физико-химические свойства α-амилаз, их рН- и термооптимумы, рН- и термостабильность, молекулярные массы, влияние ионов металлов и различных химических реагентов. Рассматривается возможность использования α-амилаз в разных отраслях промышленности (спиртовой, крахмально-патоковой, хлебопекарской, кондитерской, текстильной, бумажной и др.), а также в медицине.
The a-amylase family is the largest family of glycoside hydrolases, transferases and isomerases, comprising in clаn GH–H. The enzymes of this family, except of α-1,4-, α-1,6-bonds, are able to hydrolyse α-1,1-, α-1,2-, α-1,3-, α-1,5-glycosidic bonds, contain 4 conserved aminoacid residues (Asp204, Asp206, Glu230 и Asp297) and have (β/α)8 or TIM barrel catalytic domain. The questions conserning methods of isolation and purifycation of α-amylases, which include the precipitation of organic solvents and neutral salts, dialysis, ultrafiltration, gel-filtration, chromatography, electrophoresis are discussed. The current data on possibility of α-amylases from different taxonomic groups of microorganisms, in particular, bacteria and micromycetes are given. Physico-chemical properties of α-amylases, its pH- and thermo-optimum, рН- and thermostability, molecular masses, influence of metal ions and different chemical reagents are discussed in detail. It’s shown the possibility of α-amylases usage in different branches of industry — food, detergent, paper, textile, pharmaceutical.
|
| url |
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/3911 |
| citation_txt |
Мікробні α-амілази: виділення, властивості, практичне застосування / Л. Д. Варбанець, К. В. Авдіюк, Н. В. Борзова // Біотехнологія. — 2008. — Т. 1, № 2. — С. 39-51. — Бібліогр.: 45 назв. — укр. |
| work_keys_str_mv |
AT varbanecʹld míkrobníαamílazividílennâvlastivostípraktičnezastosuvannâ AT avdíûkkv míkrobníαamílazividílennâvlastivostípraktičnezastosuvannâ AT borzovanv míkrobníαamílazividílennâvlastivostípraktičnezastosuvannâ AT varbanecʹld mikrobnyeαamilazyvydeleniesvoistvapraktičeskoeispolʹzovanie AT avdíûkkv mikrobnyeαamilazyvydeleniesvoistvapraktičeskoeispolʹzovanie AT borzovanv mikrobnyeαamilazyvydeleniesvoistvapraktičeskoeispolʹzovanie AT varbanecʹld microbialαamylasesisolationpurificationandpracticalusage AT avdíûkkv microbialαamylasesisolationpurificationandpracticalusage AT borzovanv microbialαamylasesisolationpurificationandpracticalusage |
| first_indexed |
2025-12-07T21:13:41Z |
| last_indexed |
2025-12-07T21:13:41Z |
| _version_ |
1850885560413978625 |