Молекулярные особенности белков про- и эукариот, обладающих естественной адаптацией к низким температурам

Молекулярные особенности белков про- и эукариот, обладающих естественной адаптацией к низким температурам

The review covers the findings in molecular modifications of proteins in cold-adapted organisms. According to the current data such modifications are attained via amino acid residue substitutions in a protein molecule, reduction of hydrogen bonds and salt bridges, hydrophobicity decrease. The specif...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Дата:2015
Автори: Gulevsky, Aleksandr K., Tretiak, Diana V.
Формат: Стаття
Мова:English
Опубліковано: Publishing House ‘Akademperiodyka’ of the National Academy of Sciences of Ukraine; Institute for Problems of Cryobiology and Cryomedicine 2015
Теми:
холодова адаптація
низькі температури
ферменти
структурні білки
амінокислоти
полярність
гідрофобність
Онлайн доступ:https://cryo.org.ua/journal/index.php/probl-cryobiol-cryomed/article/view/787
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:Problems of Cryobiology and Cryomedicine

Репозитарії

Problems of Cryobiology and Cryomedicine
id oai:ojs.pkp.sfu.ca:article-787
record_format ojs
institution Problems of Cryobiology and Cryomedicine
baseUrl_str
datestamp_date 2024-05-02T11:58:03Z
collection OJS
language English
topic холодова адаптація
низькі температури
ферменти
структурні білки
амінокислоти
полярність
гідрофобність
spellingShingle холодова адаптація
низькі температури
ферменти
структурні білки
амінокислоти
полярність
гідрофобність
Gulevsky, Aleksandr K.
Tretiak, Diana V.
Молекулярные особенности белков про- и эукариот, обладающих естественной адаптацией к низким температурам
topic_facet холодовая адаптация
низкие температуры
ферменты
структурные белки
аминокислоты
полярность
гидрофобность
холодова адаптація
низькі температури
ферменти
структурні білки
амінокислоти
полярність
гідрофобність
cold adaptation
low temperatures
enzymes
structural proteins
amino acids
polarity
hydrophobicity
format Article
author Gulevsky, Aleksandr K.
Tretiak, Diana V.
author_facet Gulevsky, Aleksandr K.
Tretiak, Diana V.
author_sort Gulevsky, Aleksandr K.
title Молекулярные особенности белков про- и эукариот, обладающих естественной адаптацией к низким температурам
title_short Молекулярные особенности белков про- и эукариот, обладающих естественной адаптацией к низким температурам
title_full Молекулярные особенности белков про- и эукариот, обладающих естественной адаптацией к низким температурам
title_fullStr Молекулярные особенности белков про- и эукариот, обладающих естественной адаптацией к низким температурам
title_full_unstemmed Молекулярные особенности белков про- и эукариот, обладающих естественной адаптацией к низким температурам
title_sort ðœð¾ð»ðµðºñƒð»ññ€ð½ñ‹ðµ ð¾ñð¾ð±ðµð½ð½ð¾ññ‚ð¸ ð±ðµð»ðºð¾ð² ð¿ñ€ð¾- ð¸ ññƒðºð°ñ€ð¸ð¾ñ‚, ð¾ð±ð»ð°ð´ð°ñžñ‰ð¸ñ… ðµññ‚ðµññ‚ð²ðµð½ð½ð¾ð¹ ð°ð´ð°ð¿ñ‚ð°ñ†ð¸ðµð¹ ðº ð½ð¸ð·ðºð¸ð¼ ñ‚ðµð¼ð¿ðµñ€ð°ñ‚ñƒñ€ð°ð¼
title_alt Molecular Peculiarities of Pro- and Eukaryotic Proteins Possessing Natural Adaptation to Low Temperatures
Молекулярные особенности белков про- и эукариот, обладающих естественной адаптацией к низким температурам
description The review covers the findings in molecular modifications of proteins in cold-adapted organisms. According to the current data such modifications are attained via amino acid residue substitutions in a protein molecule, reduction of hydrogen bonds and salt bridges, hydrophobicity decrease. The specified modifications augment the flexibility of macromolecules thereby providing their functionality. The role of molecule-to-molecule interactions in protein stabilisation and their functional state within low temperature range is discussed. Probl Cryobiol Cryomed 2015; 25(3):219-234
publisher Publishing House ‘Akademperiodyka’ of the National Academy of Sciences of Ukraine; Institute for Problems of Cryobiology and Cryomedicine
publishDate 2015
url https://cryo.org.ua/journal/index.php/probl-cryobiol-cryomed/article/view/787
work_keys_str_mv AT gulevskyaleksandrk molecularpeculiaritiesofproandeukaryoticproteinspossessingnaturaladaptationtolowtemperatures
AT tretiakdianav molecularpeculiaritiesofproandeukaryoticproteinspossessingnaturaladaptationtolowtemperatures
AT gulevskyaleksandrk ðœð3⁄4ððμðonƒðnnð1⁄2nðμð3⁄4nð3⁄4ððμð1⁄2ð1⁄2ð3⁄4nnðððμððoð3⁄4ð2ðnð3⁄4ðnnƒðoðnðð3⁄4nð3⁄4ðððððnznðnðμnnðμnnð2ðμð1⁄2ð1⁄2ð3⁄4ð1ððððnðnððμð1ðoð1⁄2ðððoðð1⁄4nðμð1⁄4ððμnðnnƒnðð1⁄4
AT tretiakdianav ðœð3⁄4ððμðonƒðnnð1⁄2nðμð3⁄4nð3⁄4ððμð1⁄2ð1⁄2ð3⁄4nnðððμððoð3⁄4ð2ðnð3⁄4ðnnƒðoðnðð3⁄4nð3⁄4ðððððnznðnðμnnðμnnð2ðμð1⁄2ð1⁄2ð3⁄4ð1ððððnðnððμð1ðoð1⁄2ðððoðð1⁄4nðμð1⁄4ððμnðnnƒnðð1⁄4
first_indexed 2025-07-22T19:35:44Z
last_indexed 2025-07-22T19:35:44Z
_version_ 1850765564011610112
spelling oai:ojs.pkp.sfu.ca:article-7872024-05-02T11:58:03Z Molecular Peculiarities of Pro- and Eukaryotic Proteins Possessing Natural Adaptation to Low Temperatures Молекулярные особенности белков про- и эукариот, обладающих естественной адаптацией к низким температурам Молекулярные особенности белков про- и эукариот, обладающих естественной адаптацией к низким температурам Gulevsky, Aleksandr K. Tretiak, Diana V. холодовая адаптация низкие температуры ферменты структурные белки аминокислоты полярность гидрофобность холодова адаптація низькі температури ферменти структурні білки амінокислоти полярність гідрофобність cold adaptation low temperatures enzymes structural proteins amino acids polarity hydrophobicity The review covers the findings in molecular modifications of proteins in cold-adapted organisms. According to the current data such modifications are attained via amino acid residue substitutions in a protein molecule, reduction of hydrogen bonds and salt bridges, hydrophobicity decrease. The specified modifications augment the flexibility of macromolecules thereby providing their functionality. The role of molecule-to-molecule interactions in protein stabilisation and their functional state within low temperature range is discussed. Probl Cryobiol Cryomed 2015; 25(3):219-234 Ð’ работе освещены результаты исследований молекулярных модификаций белков холодоадаптированных организмов. Согласно имеющимся данным такие модификации достигаются путем замены аминокислотных остатков  в белковой молекуле, сокращения числа водородных связей и солевых мостиков, уменьшения гидрофобности. Указанные модификации увеличивают гибкость макромолекул, что обеспечивает их функциональность. Обсуждается роль внутри-молекулярных взаимодействий в стабилизации белков и их функциональном состоянии в диапазоне низких температур. У роботі висвітлено результати досліджень молекулярних модифікацій білків холодоадаптованих організмів. Згідно з існуючими даними такі модифікації досягаються шляхом заміни амінокислотних залишків у білковій молекулі, скорочення числа водневих зв'язків та сольових містків, зменшення гідрофобності. Зазначені модифікації збільшують гнучкість макромолекул, що забезпечує Ñ—Ñ… функціональність. Обговорюється роль внутрішньомолекулярних взаємодій у стабілізації білків та Ñ—Ñ… функціональному стані в діапазоні низьких температур. Publishing House ‘Akademperiodyka’ of the National Academy of Sciences of Ukraine; Institute for Problems of Cryobiology and Cryomedicine 2015-09-21 Article Article Review application/pdf https://cryo.org.ua/journal/index.php/probl-cryobiol-cryomed/article/view/787 10.15407/cryo25.03.219 Problems of Cryobiology and Cryomedicine; Vol. 25 No. 3 (2015): Problems of Cryobiology and Cryomedicine; 219-234 Проблемы криобиологии и криомедицины; Том 25 № 3 (2015): Проблемы криобиологии и криомедицины; 219-234 Проблеми кріобіології і кріомедицини; Том 25 № 3 (2015): Проблеми кріобіології і кріомедицини; 219-234 2518-7376 2307-6143 10.15407/cryo25.03 en https://cryo.org.ua/journal/index.php/probl-cryobiol-cryomed/article/view/787/856 Copyright (c) 2020 Aleksandr K. Gulevsky, Diana V. Tretiak https://creativecommons.org/licenses/by/4.0

Схожі ресурси